2,43
1,65
1,98
0,73
1,88
1,81
2,43
2.2 Standardsubstanzen, die in der Kalibrierkurve der relativen Molekularmassenverteilung verwendet wurden: Insulin, Mykopeptide, Glycin-Glycin-Tyrosin-Arginin, Glycin-Glycin-Glycin
3. Instrumente und Ausrüstung
23.2
21.4
22.2
16.1
22.3
20.8
23.9
27,5
Insgesamt ist der Anteil an Aminosäuren in den Produkten von Sustar höher als in den Produkten von Zinpro.
Teil 8 Auswirkungen der Verwendung
Auswirkungen verschiedener Spurenelementquellen auf die Legeleistung und Eiqualität von Legehennen in der späten Legeperiode
Produktionsprozess
Gezielte Chelat-Technologie
Scheremulgierungstechnologie
Drucksprüh- und Trocknungstechnologie
Kühl- und Entfeuchtungstechnologie
Fortschrittliche Umweltkontrolltechnologie
Anhang A: Methoden zur Bestimmung der relativen Molekularmassenverteilung von Peptiden
Übernahme des Standards: GB/T 22492-2008
1. Testprinzip:
Die Bestimmung erfolgte mittels Hochleistungs-Gelfiltrationschromatographie. Dabei wurde ein poröses Füllmaterial als stationäre Phase verwendet. Die Trennung der Probenkomponenten erfolgte anhand der Unterschiede in der relativen Molekülmasse, detektiert bei der UV-Absorptionswellenlänge von 220 nm an der Peptidbindung. Mithilfe einer speziellen Software zur Bestimmung der relativen Molekülmassenverteilung mittels Gelfiltrationschromatographie (GPC-Software) wurden die Chromatogramme und deren Daten verarbeitet und berechnet, um die relative Molekülmasse des Sojabohnenpeptids und dessen Verteilungsbereich zu ermitteln.
2. Reagenzien
Das Versuchswasser muss den Anforderungen an Trinkwasser gemäß GB/T6682 entsprechen; die verwendeten Reagenzien müssen, außer in besonderen Fällen, analytisch rein sein.
2.1 Zu den Reagenzien gehören Acetonitril (chromatographisch rein), Trifluoressigsäure (chromatographisch rein),
2.2 Standardsubstanzen, die in der Kalibrierkurve der relativen Molekularmassenverteilung verwendet wurden: Insulin, Mykopeptide, Glycin-Glycin-Tyrosin-Arginin, Glycin-Glycin-Glycin
3. Instrumente und Ausrüstung
3.1 Hochleistungsflüssigkeitschromatograph (HPLC): eine chromatographische Workstation oder ein Integrator mit UV-Detektor und GPC-Datenverarbeitungssoftware.
3.2 Mobile Phasen-Vakuumfiltrations- und Entgasungseinheit.
3.3 Elektronische Waage: Skaleneinteilung 0,000 1 g.
4 Arbeitsschritte
4.1 Chromatographische Bedingungen und Systemanpassungsexperimente (Referenzbedingungen)
- 4.1.1 Chromatographische Säule: TSKgelG2000swxl300 mm×7,8 mm (Innendurchmesser) oder andere Gelsäulen vom gleichen Typ mit vergleichbarer Leistungsfähigkeit, die für die Bestimmung von Proteinen und Peptiden geeignet sind.
- 4.1.2 Mobile Phase: Acetonitril + Wasser + Trifluoressigsäure = 20 + 80 + 0,1.
- 4.1.3 Detektionswellenlänge: 220 nm.
- 4.1.4 Durchflussrate: 0,5 ml/min.
- 4.1.5 Detektionszeit: 30 min.
- 4.1.6 Injektionsvolumen der Probe: 20μL.
- 4.1.7 Säulentemperatur: Raumtemperatur.
- 4.1.8 Um sicherzustellen, dass das chromatographische System die Anforderungen an die Detektion erfüllt, wurde festgelegt, dass unter den oben genannten chromatographischen Bedingungen die Effizienz der Gelchromatographiesäule, d. h. die theoretische Anzahl der Böden (N), nicht weniger als 10000 beträgt, berechnet auf der Grundlage der Peaks des Tripeptidstandards (Glycin-Glycin-Glycin).
- 4.2 Herstellung von Standardkurven für die relative Molekülmasse
- Die oben genannten Peptidstandardlösungen mit unterschiedlichen relativen Molekularmassen und einer Massenkonzentration von 1 mg/ml wurden durch Anpassung der mobilen Phase hergestellt, in einem bestimmten Verhältnis gemischt und anschließend durch eine organische Phasenmembran mit einer Porengröße von 0,2 μm bis 0,5 μm filtriert. Die Lösungen wurden der Probe zugegeben und die Chromatogramme der Standards aufgenommen. Die Kalibrierkurven für die relative Molekularmasse und ihre Gleichungen wurden durch Auftragen des Logarithmus der relativen Molekularmasse gegen die Retentionszeit oder durch lineare Regression ermittelt.
4.3 Probenbehandlung
10 mg der Probe werden genau in einen 10-ml-Messkolben eingewogen, mit etwas mobiler Phase versetzt und 10 Minuten lang im Ultraschallbad geschüttelt, bis die Probe vollständig gelöst und vermischt ist. Anschließend wird mit mobiler Phase bis zur Markierung aufgefüllt und dann durch eine Membran für die organische Phase mit einer Porengröße von 0,2 μm bis 0,5 μm filtriert. Das Filtrat wird gemäß den chromatographischen Bedingungen in A.4.1 analysiert.
- 5. Berechnung der relativen Molekularmassenverteilung
- Nach der Analyse der in 4.3 unter den chromatographischen Bedingungen von 4.1 hergestellten Probenlösung lassen sich die relative Molekülmasse der Probe und ihre Verteilungsbreite durch Einsetzen der chromatographischen Daten in die Kalibrierkurve 4.2 mithilfe der GPC-Datenauswertungssoftware bestimmen. Die Verteilung der relativen Molekülmassen der verschiedenen Peptide kann mittels Peakflächennormalisierung nach der Formel X = A/Agesamt × 100 berechnet werden.
- In der Formel: X - Der Massenanteil eines Peptids mit relativer Molekülmasse am Gesamtpeptid in der Probe, %;
- A - Peakfläche eines Peptids mit relativer Molekülmasse;
- Total A - die Summe der Peakflächen jedes Peptids mit relativer Molekülmasse, berechnet auf eine Dezimalstelle.
- 6 Wiederholbarkeit
- Die absolute Differenz zwischen zwei unabhängigen, unter Wiederholbarkeitsbedingungen ermittelten Bestimmungen darf 15 % des arithmetischen Mittels der beiden Bestimmungen nicht überschreiten.
- Anhang B: Methoden zur Bestimmung freier Aminosäuren
- Übernahme des Standards: Q/320205 KAVN05-2016
- 1.2 Reagenzien und Materialien
- Eisessig: analytisch rein
- Perchlorsäure: 0,0500 mol/L
- Indikator: 0,1% Kristallviolett-Indikator (Eisessig)
- 2. Bestimmung der freien Aminosäuren
Die Proben wurden 1 Stunde lang bei 80°C getrocknet.
Legen Sie die Probe in einen trockenen Behälter und lassen Sie sie auf natürliche Weise auf Raumtemperatur abkühlen oder auf eine brauchbare Temperatur abkühlen.Wiegen Sie etwa 0,1 g der Probe (genau auf 0,001 g) in einen 250 ml trockenen Erlenmeyerkolben ein.Fahren Sie zügig mit dem nächsten Schritt fort, um zu vermeiden, dass die Probe Umgebungsfeuchtigkeit aufnimmt.25 ml Eisessig hinzufügen und gut vermischen, jedoch nicht länger als 5 Minuten.2 Tropfen Kristallviolett-Indikator hinzufügenTitrieren Sie mit einer 0,0500 mol / L (±0,001) Standardtitrationslösung von Perchlorsäure, bis die Lösung von violett zum Endpunkt wechselt.
Notieren Sie das verbrauchte Volumen der Standardlösung.
- Führen Sie gleichzeitig den Blindversuch durch.
- 3. Berechnung und Ergebnisse
- Der Gehalt an freien Aminosäuren X im Reagenz wird als Massenanteil (%) ausgedrückt und nach folgender Formel berechnet: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100%, in der Formel:
- C - Konzentration der Standard-Perchlorsäurelösung in Mol pro Liter (mol/L)
- V1 - Volumen, das für die Titration der Proben mit Standard-Perchlorsäurelösung verwendet wird, in Millilitern (ml).
- Vo - Volumen, das für die Titrationsblindprobe mit Standard-Perchlorsäurelösung verwendet wurde, in Millilitern (ml);
M - Masse der Probe in Gramm (g).
| 0,1445: Durchschnittliche Masse an Aminosäuren, die 1,00 mL einer Standard-Perchlorsäurelösung entspricht [c (HClO4) = 1,000 mol / L]. | 4.2.3 Cersulfat-Standardtitrationslösung: Konzentration c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, hergestellt nach GB/T601. | |
| Übernahme von Standards: Q/70920556 71-2024 | 1. Bestimmungsprinzip (Fe als Beispiel) | Aminosäure-Eisen-Komplexe weisen eine sehr geringe Löslichkeit in wasserfreiem Ethanol auf, freie Metallionen hingegen sind in wasserfreiem Ethanol löslich. Der Unterschied in der Löslichkeit zwischen den beiden in wasserfreiem Ethanol wurde genutzt, um die Chelatisierungsrate von Aminosäure-Eisen-Komplexen zu bestimmen. |
| In der Formel: V1 - Volumen der für die Titration der Testlösung verbrauchten Ceriumsulfat-Standardlösung, ml; | Wasserfreies Ethanol; im Übrigen gilt dasselbe wie in Abschnitt 4.5.2 der Norm GB/T 27983-2011. | 3. Analyseschritte |
| Führen Sie zwei Versuche parallel durch. Wiegen Sie 0,1 g der bei 103 ± 2 °C für 1 Stunde getrockneten Probe ab (Genauigkeit: 0,0001 g), lösen Sie die Probe in 100 ml wasserfreiem Ethanol, filtrieren Sie die Lösung und waschen Sie den Filterrückstand mindestens dreimal mit je 100 ml wasserfreiem Ethanol. Überführen Sie den Rückstand anschließend in einen 250-ml-Erlenmeyerkolben, geben Sie 10 ml Schwefelsäurelösung gemäß Abschnitt 4.5.3 der Norm GB/T27983-2011 hinzu und führen Sie die folgenden Schritte gemäß Abschnitt 4.5.3 „Erhitzen zum Lösen und anschließend abkühlen lassen“ der Norm GB/T27983-2011 durch. Führen Sie gleichzeitig einen Blindversuch durch. | 4. Bestimmung des Gesamteisengehalts | 4.1 Der Bestimmungsgrundsatz ist derselbe wie in Ziffer 4.4.1 der GB/T 21996-2008. |
4.2. Reagenzien und Lösungen
| 4.2.1 Gemischte Säure: 150 ml Schwefelsäure und 150 ml Phosphorsäure werden zu 700 ml Wasser gegeben und gut vermischt. | 4.2.2 Natriumdiphenylaminsulfonat-Indikatorlösung: 5 g/L, hergestellt nach GB/T603. | 4.2.3 Cersulfat-Standardtitrationslösung: Konzentration c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, hergestellt nach GB/T601. | |
| 4.3 Analyseschritte | Führen Sie zwei Versuche parallel durch. Wiegen Sie 0,1 g der Probe (genau 0,20001 g) ein, geben Sie diese in einen 250-ml-Erlenmeyerkolben, fügen Sie 10 ml Säuregemisch hinzu und geben Sie nach dem Auflösen 30 ml Wasser und 4 Tropfen Natriumdianilinsulfonat-Indikatorlösung hinzu. Führen Sie anschließend die folgenden Schritte gemäß Abschnitt 4.4.2 in GB/T21996-2008 durch. Führen Sie gleichzeitig eine Blindprobe durch. | 4.4 Darstellung der Ergebnisse | Der Gesamteisengehalt X1 der Aminosäure-Eisen-Komplexe, ausgedrückt als Massenanteil des Eisens in %, wurde nach Formel (1) berechnet: |
| X1=(V-V0)×C×M×10-3×100 | V0 - verbrauchte Ceriumsulfat-Standardlösung zur Titration der Blindlösung, ml; | V0 - verbrauchte Ceriumsulfat-Standardlösung zur Titration der Blindlösung, ml; | C – Tatsächliche Konzentration der Ceriumsulfat-Standardlösung, mol/L5. Berechnung des Eisengehalts in ChelatenDer Eisengehalt X2 im Chelat, ausgedrückt als Massenanteil des Eisens in Prozent, wurde nach folgender Formel berechnet: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/m1 × 100 |
| In der Formel: V1 - Volumen der für die Titration der Testlösung verbrauchten Ceriumsulfat-Standardlösung, ml; | V2 - Verbrauchte Ceriumsulfat-Standardlösung zur Titration der Blindlösung, ml;nom1 – Masse der Probe, g. Als Bestimmungsergebnis wird das arithmetische Mittel der Ergebnisse der Parallelbestimmungen verwendet, wobei die absolute Differenz der Ergebnisse der Parallelbestimmungen nicht mehr als 0,3 % beträgt. | 0,05585 - Masse an Eisen(II)-Ionen, ausgedrückt in Gramm, entsprechend 1,00 mL Cer(III)-sulfat-Standardlösung C[Ce(SO4)2.4H2O] = 1,000 mol/L.nom1 – Masse der Probe, g. Als Bestimmungsergebnis wird das arithmetische Mittel der Ergebnisse der Parallelbestimmungen verwendet, wobei die absolute Differenz der Ergebnisse der Parallelbestimmungen nicht mehr als 0,3 % beträgt. | 6. Berechnung der ChelatisierungsrateChelatisierungsrate X3, der Wert ausgedrückt in %, X3 = X2/X1 × 100Anhang C: Methoden zur Bestimmung der Chelatisierungsrate von Zinpro |
Annahme des Standards: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagenzien und Materialien
a) Eisessig: analytisch rein; b) Perchlorsäure: 0,0500 mol/L; c) Indikator: 0,1 % Kristallviolett-Indikator (Eisessig)
2. Bestimmung der freien Aminosäuren
2.1 Die Proben wurden 1 Stunde lang bei 80°C getrocknet.
2.2 Legen Sie die Probe in einen trockenen Behälter, um sie auf natürliche Weise auf Raumtemperatur abkühlen zu lassen oder auf eine brauchbare Temperatur abzukühlen.
2.3 Wiegen Sie etwa 0,1 g der Probe (genau auf 0,001 g) in einen 250 ml trockenen Erlenmeyerkolben ein.
2.4 Fahren Sie zügig mit dem nächsten Schritt fort, um zu vermeiden, dass die Probe Feuchtigkeit aus der Umgebung aufnimmt.
2.5 25 ml Eisessig zugeben und gut vermischen, jedoch nicht länger als 5 Minuten.
2.6 2 Tropfen Kristallviolett-Indikator hinzufügen.
2.7 Titrieren Sie mit einer 0,0500 mol/L (±0,001) Standardtitrationslösung von Perchlorsäure, bis die Lösung 15 Sekunden lang von violett nach grün wechselt, ohne dass sich die Farbe ändert; dies ist der Endpunkt.
2.8 Notieren Sie das verbrauchte Volumen der Standardlösung.
2.9 Führen Sie gleichzeitig den Blindversuch durch.
- 3. Berechnung und Ergebnisse
- katalanisch
- Physicochemical parameters
V1 - Volumen, das für die Titration der Proben mit Standard-Perchlorsäurelösung verwendet wird, in Millilitern (ml).
Vo - Volumen, das für die Titrationsblindprobe mit Standard-Perchlorsäurelösung verwendet wurde, in Millilitern (ml);
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Adresse: Nr. 147 Qingpu Road, Shouan Town, Pujiang County, Chengdu City, Sichuan Province, China
Telefon: 86-18880477902
Produkte
Anorganische Spurenelemente
- Organische Spurenelemente
- Suaheli
- Maßgeschneiderter Service
- Schnellzugriff
Unternehmensprofil
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | Klicken Sie hier für eine Anfrage. | © Copyright - 2010-2025 : Alle Rechte vorbehalten. | Sitemap TOP-SUCHE Telefon |
| Tel | 86-18880477902 | Javanisch | E-Mail |
| 8618880477902 | chinesisch | Französisch | |
| Bird | chinesisch | Französisch | Deutsch Spanisch |
| Aquatic animals | japanisch | Koreanisch | Arabisch griechisch |
| Türkisch | Italienisch | ||
| Ruminant animal g/head day | January 0.75 | Indonesisch Afrikaans Schwedisch |
Polieren
- baskisch
- katalanisch
- Physicochemical parameters
Hindi
Lao
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
bulgarisch
- Cebuano
- This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
- The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
- kroatisch
Niederländisch
| Application object | Urdu Vietnamesisch | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | haitianisch | Hausa | Kinyarwanda Hmong ungarisch |
| Piglets and fattening pigs | Igbo | Javanisch | Kannada Khmer kurdisch |
| Kirgisen | lateinisch | ||
| Bird | 300～400 | 45～60 | mazedonisch malaiisch Malayalam |
| Aquatic animals | 200～300 | 30～45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
norwegisch
- Paschtu
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
serbisch
Sesotho
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
Sindhi
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
Suaheli
Tadschikisch
Tamil
Telugu
Thai
| Application object | Urdu Vietnamesisch | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Jiddisch | Yoruba | Zulu | Kinyarwanda Oriya Turkmen |
| Uigurisch | 250～400 | 37.5～60 | 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality; 2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion; 3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality. |
| Bird | 300～400 | 45～60 | 1. Improve feather glossiness; 2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk; 3. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 4. Improve feed conversion and increase growth rate. |
| Aquatic animals | January 300 | 45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
| Ruminant animal g/head day | 2.4 | 1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk; 2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality. |
4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
a) Mn: ≥ 10.0%
b) Total amino acids: ≥ 19.5%
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides
Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;
Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.
Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Breeding pig | 200～300 | 30～45 | 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility; 2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles. |
| Piglets and fattening pigs | 100～250 | 15～37.5 | 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance; 2. Promote growth and improve feed conversion significantly; 3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage. |
| Bird | 250～350 | 37.5～52.5 | 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate; 3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases. |
| Aquatic animals | 100～200 | 15～30 | 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance; 2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs. |
| Ruminant animal g/head day | Cattle 1.25 | 1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage; 2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs, and increase the newborn weight of young animals. | |
| Goat 0.25 |
Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates
| S/N | F: Functional attributes | A: Competitive differences | B: Benefits brought by competitive differences to users |
| 1,52 | Selectivity control of raw materials | Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides | High biological safety, avoiding cannibalism |
| 2 | Directional digestion technology for double protein biological enzyme | High proportion of small molecular peptides | More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability |
| 3 | Advanced pressure spray & drying technology | Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture | Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed |
| Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations | Improve the stability of feed products | ||
| 4 | Advanced production control technology | Totally enclosed process, high degree of automatic control | Safe and stable quality |
| 5 | Advanced quality control technology | Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate | Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency |
Part 7 Competitor Comparison
Standard VS Standard
Comparison of peptide distribution and chelation rate of products
| Sustar's products | Proportion of small peptides（180-500） | Zinpro's products | Proportion of small peptides（180-500） |
| AA-Cu | ≥74% | AVAILA-Cu | 78% |
| AA-Fe | ≥48% | AVAILA-Fe | 59% |
| AA-Mn | ≥33% | AVAILA-Mn | 53% |
| AA-Zn | ≥37% | AVAILA-Zn | 56% |
| Sustar's products | Chelation rate | Zinpro's products | Chelation rate |
| AA-Cu | 94.8% | AVAILA-Cu | 94.8% |
| AA-Fe | 95.3% | AVAILA-Fe | 93.5% |
| AA-Mn | 94.6% | AVAILA-Mn | 94.6% |
| AA-Zn | 97.7% | AVAILA-Zn | 90.6% |
The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.
Comparison of the content of 17 amino acids in different products
| Name of amino acids | Sustar's Copper Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA copper | Sustar's Ferrous Amino Acid C helate Feed Grade | Zinpro's AVAILA iron | Sustar's Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA manganese | Sustar's Zinc Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA zinc |
| aspartic acid (%) | 1.88 | 0.72 | 1.50 | 0.56 | 1.78 | 1.47 | 1.80 | 2.09 |
| glutamic acid (%) | 4.08 | 6.03 | 4.23 | 5.52 | 4.22 | 5.01 | 4.35 | 3.19 |
| Serine (%) | 0.86 | 0.41 | 1.08 | 0.19 | 1.05 | 0.91 | 1.03 | 2.81 |
| Histidine (%) | 0.56 | 0.00 | 0.68 | 0.13 | 0.64 | 0.42 | 0.61 | 0.00 |
| Glycine (%) | 1.96 | 4.07 | 1.34 | 2.49 | 1.21 | 0.55 | 1.32 | 2.69 |
| Threonine (%) | 0.81 | 0.00 | 1.16 | 0.00 | 0.88 | 0.59 | 1.24 | 1.11 |
| Arginine (%) | 1.05 | 0.78 | 1.05 | 0.29 | 1.43 | 0.54 | 1.20 | 1.89 |
| Alanine (%) | 2.85 | 1.52 | 2.33 | 0.93 | 2.40 | 1.74 | 2.42 | 1.68 |
| Tyrosinase (%) | 0.45 | 0.29 | 0.47 | 0.28 | 0.58 | 0.65 | 0.60 | 0.66 |
| Cystinol (%) | 0.00 | 0.00 | 0.09 | 0.00 | 0.11 | 0.00 | 0.09 | 0.00 |
| Valine (%) | 1.45 | 1.14 | 1.31 | 0.42 | 1.20 | 1.03 | 1.32 | 2.62 |
| Methionine (%) | 0.35 | 0.27 | 0.72 | 0.65 | 0.67 | 0.43 | January 0.75 | 0.44 |
| Phenylalanine (%) | 0.79 | 0.41 | 0.82 | 0.56 | 0.70 | 1.22 | 0.86 | 1.37 |
| Isoleucine (%) | 0.87 | 0.55 | 0.83 | 0.33 | 0.86 | 0.83 | 0.87 | 1.32 |
| Leucine (%) | 2.16 | 0.90 | 2.00 | 1.43 | 1.84 | 3.29 | 2.19 | 2.20 |
| Lysine (%) | 0.67 | 2.67 | 0.62 | 1.65 | 0.81 | 0.29 | 0.79 | 0.62 |
| Proline (%) | 2.43 | 1.65 | 1.98 | 0.73 | 1.88 | 1.81 | 2.43 | 2.78 |
| Total amino acids (%) | 23.2 | 21.4 | 22.2 | 16.1 | 22.3 | 20.8 | 23.9 | 27.5 |
Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.
Part 8 Effects of use
Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period
Production Process
- Targeted chelation technology
- Shear emulsification technology
- Pressure spray & drying technology
- Refrigeration & dehumidification technology
- Advanced environmental control technology
Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides
Adoption of standard: GB/T 22492-2008
1 Test Principle:
It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.
2. Reagents
The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.
2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),
2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine
3 Instrument and equipment
3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.
3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.
3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.
4 Operating steps
4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)
4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.
4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.
4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.
4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.
4.1.5 Detection time: 30 min.
4.1.6 Sample injection volume: 20μL.
4.1.7 Column temperature: room temperature.
4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).
4.2 Production of relative molecular mass standard curves
The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.
4.3 Sample treatment
Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.
5. Calculation of relative molecular mass distribution
After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100
In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;
A - Peak area of a relative molecular mass peptide;
Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.
6 Repeatability
The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.
Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids
Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016
1.2 Reagents and materials
Glacial acetic acid: analytically pure
Perchloric acid: 0.0500 mol/L
Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
The samples were dried at 80°C for 1 hour.
Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.
Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture
Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.
Add 2 drops of crystal violet indicator
Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.
Record the volume of standard solution consumed.
Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:
C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate
Adoption of standards: Q/70920556 71-2024
1. Determination principle (Fe as an example)
Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.
2. Reagents & Solutions
Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.
3. Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.
4. Determination of total iron content
4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.
4.2. Reagents & Solutions
4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.
4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.
4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.
4.3 Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.
4.4 Representation of results
The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):
X1=(V-V0)×C×M×10-3×100
In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L
5. Calculation of iron content in chelates
The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100
In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;
0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.
m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.
6. Calculation of chelation rate
Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100
Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate
Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagents and materials
a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.
2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask
2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.
2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.
2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.
2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.
2.8 Record the volume of standard solution consumed.
2.9 Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)
In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
4. Calculation of chelation rate
The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.
Post time: Sep-17-2025
